METABOLISMUL PROTEIC

METABOLISMUL PROTEIC

Digestia si absorbtia proteinelor

Proteinele alimentare (exogene) sunt supuse proceselor de digestie si absorbtie, in diferite nivele ale tractului gastrointestinal, sub actiunea enzimelor proteolitice (tabelul de mai jos).

In stomac, moleculele proteice sunt scindate in prezenta pepsinei, care, este secretata sub forma inactiva - pepsinogen - devine optima, in mediul acid al cavitatii gastrice.

Polipeptidele cu cate 7 resturi de aminoacizi continua degradarea  enzimatica, in intestin. Enzimele implicate (tripsina, chimotripsina si carboxipeptidaza) sunt, mai intai, secretate, sub forma inactiva in sucul pancreatic, iar dipeptidazele in cel intestinal.

Toate reactiile  proteolitice conduc, in final, la obtinerea de aminoacizi. Acestia pot fi, usor, absorbiti prin mucoasa intestinala, de mediul intern.

Transportul lor, prin vena porta, la ficat este un proces activ, consumator de energie.  In functie de necesitatile organismului, aminoacizii din depozit sunt mobilizati catre diferite tesuturi si organe pentru catabolizare sau biosinteza.

Catabolismul aminoacizilor

Procesele de degradare si sinteza a proteinelor se desfasoara, in organism, pe masura necesitatilor. Proteinele nu se depoziteaza intr-un organ sau tesut specializat.

Intotdeauna aportul sporit de proteine este urmat de o intensificare a proceselor de degradare, iar reducerea ingestiei alimentare, mareste viteza reactiilor de sinteza.

Organismul are capacitatea de a mentine un echilibru permanent intre aportul si eliminarea de proteine. Stabilirea echilibrului azotat depinde de ingestia exogena de aminoacizi, in conditiile in care importanta este, nu numai masa proteica, ci si calitatea (continutul in aminoacizi esentiali).

In functie de raportul dintre azotul proteic introdus (1) si cel eliminat (2), se disting 3 situatii:

• balanta azotata echilibrata (1) ≈ (2), conditie caracteristica unui adult sanatos;
• balanta azotata pozitiva (1) > (2), specifica unui organism in crestere sau convalescenta;
• balanta azotata negativa (1) < (2), prezentain in subnutritie sau in caz de traumatisme.

Proportia de utilizare a aminoacizilor si viteza de prelucrare depind de accesul organismului la alte surse organice (glucide, lipide) si aminoacidice exogene, de necesarul biosintezei proteice.

La animalele superioare, aminoacizii reprezinta, nu numai, unitati constitutive ale proteinelor, ci si precursori pentru o serie de biomolecule importante.

Principalele mecanisme generale de degradare a aminoacizilor sunt:

. Dezaminarea oxidativa - care consta in eliminarea unei molecule de amoniac (NH₃), din cadrul structurii unui aminoacid, cu formare de cetoacid.

H₂N - CH - COOH   +  ½ O₂                  R - C - COOH  + NH₃

            R                           O

aminoacid cetoacid

Reactiile de acest tip se desfasoara cu participarea unor enzime, avand in structura lor NAD⁺ (forma oxidata). Acesta preia hidrogenul si-l transfera lantului respirator.

2. Transaminarea - se refera la transferul unei grupari amino (NH₂) de la un aminoacid la un cetoacid, in prezenta aminotransferazelor.

Enzimele prezinta in structura, un derivat de la vitamina B₆ (piridoxal fosfat).

In urma degradarii, se vor forma aminoacizi si cetoacizi noi, care intra in ciclul Krebs: sau in alte serii metabolice. Reactia reprezinta o cale de formare a aminoacizilor neesentiali

     R₁ - CH - COOH  +  R₂ - C- COOH 

     NH₂             O

      aminoacid              cetoacid

            R₁ - C - COOH  +  R₂ - CH - COOH

                    O               NH₂

        cetoacid              aminoacid

Reactia este reversibila, echilibrul fiind indreptat prioritar spre formarea componentului celui mai necesar organului respectiv, la un moment dat.

Cele mai importante aminotransferaze sunt: glutamat oxaloacetat transaminaza (GOT) si glutamat piruvat transaminaza (GPT), conform denumirilor uzuale clinice.

GPT-ul este o enzima specifica ficatului, care difuzeaza excesiv in plasma, in diferite afectiuni hepatice.

Cantitati mari de GOT se gasesc in miocard. Dupa infarctul miocardic, aceasta enzima este eliberata in plasma sanguina, in concentratie mare.

Dozarea plasmatica a acestor aminotransferaze prezinta un interes deosebit, in diagnosticarea unor maladii.

3. Decarboxilarea - este un proces de eliberare a unei molecule de CO₂, cu formare de amine biogene.

    R - CH - COOH         R - CH₂ - NH₂  +  CO₂

           NH₂

       aminoacid             amina

Mecanismul acestei reactii se desfasoara sub actiunea unei enzime, care are in componenta piridoxal fosfatul - derivat de la vitamina B₆.

Detoxifierea amoniacului

Amoniacul (NH₃) este produsul final al catabolismului proteic, la nivel celular. Se formeaza continuu si in cantitati relativ mari, prin dezaminarea aminoacizilor sau degradarea bazelor azotate si a altor compusi cu azot.

Cu toate acestea, concentratia amoniacului in sange, oscileaza intre 0 - 0,2 mg%.

Pentru mentinerea acestor limite, inofensive organismului, au loc procese de detoxifiere, extrem de eficiente.

Acestea sunt reprezentate de ureogeneza (formarea ureei) si biosinteza glutaminei (fixarea temporara si reversibila a amoniacului pe molecula acidului glutamic).

Ureogeneza este un proces consumator de energie si impiedica acumularea de amoniac liber, in concentratii prea mari.

Energia necesara desfasurarii ciclului ureogenetic este furnizata de compusii macroergici specifici.

Ecuatia globala a ureogenezei este urmatoarea:

NH₃ + NH₄⁺  +  HCO₃^-         O = C - NH₂ + 2 H₂O

                       NH₂

                     uree

Ureea se sintetizeaza, exclusiv, in ficat si are, ca limite normale sanguine, valori de 20 - 40 mg%.

Patologia metabolismului aminoacizilor

Manifestarile patologice ale dereglarii balantei de aminoacizi, sunt determinate, in principal de defecte in sinteza unor enzime specifice metabolismului proteic.

Cele mai frecvente sunt aminoaciduriile, care se manifesta prin excretia de aminoacizi la nivel urinar. O forma a acestora este fenilcetonuria, care reprezinta consecinta dereglarii congenitale a metabolismului fenilalaninei.

Enzima responsabila cu transformarea aminoacidului nu poate fi sintetizata de organism, motiv pentru care, in sange se acumuleaza cantitati mari de acid fenilpiruvic. Acesta din urma este excretat in urina. Netratata, aceasta afectiune produce retardari mentale severe la varsta de sase luni.